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蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的主要形式

回答
瑞文問答

2024-07-05

蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)(secondary structure of protein)是指多肽主鏈骨架原子沿一定的軸盤旋或折疊而形成的特定的構(gòu)象,即肽鏈主鏈骨架原子的空間位置排布,不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈。蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的主要形式包括α-螺旋、β-折疊、β-轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲。

擴(kuò)展資料

  α螺旋

  蛋白質(zhì)分子中多個肽平面通過氨基酸a-碳原子的旋轉(zhuǎn),使多蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu) 肽主鏈各原子沿中心軸向右盤曲形成穩(wěn)定的α螺旋(a-helix)構(gòu)象。

  α螺旋具有下列特征:

  (1)多肽鏈以肽單元為基本單位,以Cα為旋轉(zhuǎn)點形成右手螺旋,氨基酸殘基的側(cè)鏈基團(tuán)伸向螺旋的外側(cè)。

  (2)每3.6個氨基酸旋轉(zhuǎn)一周,螺距為0.54nm,每個氨基酸殘基的高度為0.15nm,肽鍵平面與中心軸平行。

  (3)氫鍵是α螺旋穩(wěn)定的主要次級鍵。相鄰螺旋之間形成鏈內(nèi)氫鍵,即每個肽單位N上的氫原子與第四個肽單位羰基上的氧原子生成氫鍵,氫鍵與中心軸平行。若氫鍵破壞,α螺旋構(gòu)象即被破壞。

  α螺旋的形成和穩(wěn)定性受肽鏈中氨基酸殘基側(cè)鏈基團(tuán)的形狀、大小及電荷等影響。如多肽中連續(xù)存在酸性或堿性氨基酸,由于帶同性電荷而相斥,阻止鏈內(nèi)氫鍵形成趨勢而不利于α螺旋的生成。

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